印染（2024No.3）yira.cbpt.cnki.net胶原蛋白交联方法及其研究进展王欣慧1，2，崔鹏飞2，凡孝菊1，翟源心1，乐浩1，李解1，储筠1()1.江苏创健医疗科技股份有限公司，江苏常州213000；2.常州大学药学院，江苏常州213164摘要：胶原蛋白具有优异的生物相容性、高效的生物降解性、低免疫原性以及胶原宿主和组织之间的协调性，但其机械性能和抗酶解速率都较低，通过对胶原蛋白进行交联，以提高其结构的稳定性，分析了物理交联、化学交联和生物交联制备的胶原蛋白材料的优缺点，并展望了其未来的发展方向。关键词：胶原蛋白；交联；生物材料；组织工程中图分类号：TS199；R318.08文献标志码：ADOI：10.3969/j.yinran.202403009CollagencrosslinkingmethodsandtheirresearchprogressWANGXinhui1,2,CUIPengfei2,FANXiaoju1,ZHAIYuanxin1,LEHao1,LIJie1,CHUYun1æèççöø÷÷1.JiangsuTrautecMedicalTechnologyCo.,Ltd.,Changzhou213000,China;2.SchoolofPharmacy,ChangzhouUniversity,Changzhou213164,ChinaAbstract:Collagenhasexcellentbiocompatibility,efficientbiodegradability,lowimmunogenicity,andcoordina⁃tionbetweencollagenhostandtissue.However,inmanycases,itsmechanicalpropertiesandresistancetoen⁃zymaticdigestionarelow.Collagen-modifiedcrosslinkingtechnologiesareadopted.Theadvantagesanddisad⁃vantagesofcollagenmaterialspreparedbyphysicalcross-linking,chemicalcross-linkingandbiologicalcross-linkingareanalyzed,andtheresearchfieldsinfutureareprospected.Keywords:collagen;crosslinking;biomaterials;tissueengineering胶原蛋白是最重要的天然生物聚合物之一，是脊椎动物生物体中最丰富的蛋白质，它构建了皮肤、肌腱、软骨和骨组织、血管壁和基质。鱼皮、猪蹄、牛蹄筋和猪软骨中也富含胶原蛋白。作为原始细胞外组分，它构成了人类有机体近33%的蛋白质。根据其特殊的生物学和物理化学性质，可将其分为结构和功能研究两个学科。由于遗传学和分子生物学的发展，目前已知的胶原有29种，其结构是由氢键连接的α链组合的三维三螺旋。胶原的共同特点是存在极性氨基酸，如精氨酸、赖氨酸、谷氨酸和天冬酰胺酸[1]。紧靠三螺旋结构域的胶原大分子也有端肽（非螺旋片段）存在于胶原颗粒的末端。胶原蛋白分子连接在一起形成纤维，具有柔性、稳定性和对组织的抗性等性能，被广泛应用于食品、化妆品和医疗保健行业等领域。胶...
