※食品化学食品科学2023,Vol.44,No.0491大豆蛋白-黄芩素的结合机制及蛋白构象和功能变化闫馨月1，贾亦佳1，孙诗艳1，张东蒙1，耿梦洁1,2，杨晋杰1,2，StanislavSUKHIKH2,OlgaBABICH2，齐宝坤1,3,*，李杨1,3,*（1.东北农业大学食品学院，黑龙江哈尔滨150030；2.康德波罗的海联邦大学生命系统学院，俄罗斯加里宁格勒236016；3.国家大豆工程技术研究中心，黑龙江哈尔滨150050）摘要：探索大豆蛋白组分中β-伴大豆蛋白（7S）/大豆蛋白（11S）与黄芩素的结合机制，考察复合物构象及功能特性的变化。傅里叶变换红外光谱表明黄芩素诱导蛋白的β-折叠转化为α-螺旋和无规卷曲。内源荧光光谱证实了黄芩素的加入使7S、11S结构变得更紧密。黄芩素与蛋白的反应自发进行，并通过静态方式猝灭蛋白荧光。7S、11S蛋白分别通过氢键和疏水相互作用与黄芩素结合。分子对接结果表明，黄芩素对11S的亲和力高于7S。扫描电子显微镜显示了7S、11S与复合物的微观结构差异。此外，与黄芩素结合后，7S、11S的表面疏水性下降，热稳定性及其他功能特性提升。关键词：β-伴大豆蛋白（7S）；大豆蛋白（11S）；黄芩素；结合机制；构象变化；功能特性BindingMechanismandConformationandFunctionalChangesofSoybeanProtein-BaicaleinComplexesYANXinyue1,JIAYijia1,SUNShiyan1,ZHANGDongmeng1,GENGMengjie1,2,YANGJinjie1,2,StanislavSUKHIKH2,OlgaBABICH2,QIBaokun1,3,*,LIYang1,3,*(1.CollegeofFoodScience,NortheastAgriculturalUniversity,Harbin150030,China;2.InstituteofLifeSystemsResearch,ImmanuelKantBalticFederalUniversity,Kaliningrad236016,Russia;3.NationalResearchCenterofSoybeanEngineeringandTechnology,Harbin150050,China)Abstract:Thisstudyaimedtoexplorethebindingmechanismofsoybeanβ-conglycinin(7S)/glycinin(11S)withbaicalein,andtoinvestigatethechangesintheconformationalandfunctionalpropertiesofthecomplexes.Fouriertransforminfrared(FT-IR)spectroscopyindicatedthatbaicaleincouldinducethetransformationofβ-sheetsintoα-helicesandrandomcoils.Intrinsicfluorescencespectraconfirmedthattheadditionofbaicaleinmadethestructureof7Sand11Smorecompact.Thereactionofbaicaleinwiththeproteinstookplacespontaneouslyandquenchedtheproteinfluorescenceinastaticmanner.The7Sand11Sproteinsboundtobaicaleinbyhydrogenbondsandhydroph...
