病毒学报CHINESEJOURNALOFVIROLOGYVol.39No.2March2023第39卷第2期2023年3月Hsp70在病毒复制中的作用梅佳佳1，赵建元2，刘倩1，岑山2*，魏涛1*（1.北京联合大学生物化学工程学院，北京100101；2.中国医学科学院医药生物技术研究所，北京100050）摘要：热休克蛋白70（Heatshockprotein70，Hsp70）是一种在进化上高度保守的分子伴侣蛋白，参与蛋白质的合成、折叠、组装及降解等过程，还参与细胞抗逆境胁迫的响应，对细胞蛋白内稳态（Proteinhomeostasis）的维持和生物体健康具有重要作用。研究表明，Hsp70对病毒的感染和复制也发挥重要作用。本文就Hsp70的结构、Hsp70对病毒复制的促进及抑制作用进行综述，以期更深入地阐明Hsp70发挥作用的分子机制并为寻找以Hsp70为靶点的抗病毒药物提供新的理论依据及思路。关键词：热休克蛋白70（Hsp70）；病毒复制；作用机制；抗病毒中图分类号：R392R373.9文献标识码：A文章编号：1000‐8721（2023）02‐0583‐06DOI：10.13242/j.cnki.bingduxuebao.004277病毒作为专营寄生细胞的非细胞生物，依靠宿主进行其基因组的复制、蛋白质的合成和病毒颗粒的释放等。因此，它们已经进化出转移宿主资源的机制，其中就包括对宿主细胞分子伴侣的利用。热休克蛋白（Heatshockprotein，Hsp）是生物体中发现的在进化上高度保守的分子伴侣细胞蛋白之一，广泛存在于原核生物和真核生物中。1962年，意大利遗传学家FerruccioRitossa首次在果蝇中发现Hsp［1］，随后的研究发现该蛋白质能够在应激条件下如热应激、冷休克、紫外线照射、缺氧以及病原体入侵等方式诱导产生［2］。Hsp蛋白家族根据其分子量大小的不同可分为Hsp10、Hsp21、Hsp60、Hsp70、Hsp90、Hsp100和Hsp110等。Hsp70（分子量为68~78kD）作为Hsp蛋白家族中的重要一员，根据应激表达的不同分为诱导型Hsp70和结构型热休克蛋白70（Heatshockcognate70，Hsc70）两种［3，4］，这两种蛋白不仅参与细胞蛋白质量控制从而在代谢过程中促进细胞稳态，还参与细胞对应激条件的响应，且两者在病毒感染、转录复制和病毒粒子组装等过程均发挥着重要的作用。本文重点针对宿主细胞Hsp70在病毒复制中的作用进行综述，为以Hsp70为靶点的抗病毒药物的发现提供理论基础。1Hsp70的结构Hsp70约由650个氨基酸组成，具有两个功能域：ATP酶功能域（ATPbindingdomain）和底物结合结构域（Substratebidingdomain，SBD）。N端是高度保守的分子量约为44kD的ATP酶功能域，又称为核苷结合域（Nucleotide...
