第一章蛋白质的结构与功能（答案）1.甘氨酸不是L-α-氨基酸。2.尿素循环（鸟苷酸、瓜氨酸、精氨酸代琥珀酸）；甲硫氨酸循环（同型半胱氨酸）3.甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、甲硫氨酸（谱写一两假丙肝患者）4.丝氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸（撕半天酥骨）5.酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸（老色本）6.谷氨酸、天冬氨酸（酸性天冬谷）7.赖氨酸、精氨酸、赖氨酸（碱性赖精组）8.所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，可在酸性环境中与质子结合产生带正电荷的阳离子-NH3+，也可以在碱性溶液中与OH-结合失去质子变成带负电的阴离子-COO-，因此氨基酸是一种两性电解质。氨基酸解离的方式取决于其所处溶液的酸碱度。9.280nm、280nm/260nm/570nm10.从N端-C端的氨基酸排列顺序；肽键、二硫键。11.有3个二硫键，1个位于A链内，称为链内二硫键；A链的第6位和第11位半胱氨酸的巯基脱氢而形成，另2个二硫键位于A、B两链间，称为链间二硫键。12.蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，氢键。13.主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和Ω环14.特点：主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即所谓右手螺旋。氨基酸侧链伸向螺旋外侧，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。15.是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。疏水键、盐键、氢键和范德华力。16.α-螺旋-β-转角(或环)-α-螺旋模体【见于多种DNA结合蛋白】、链-β-转角-链【见于反平行β-折叠的蛋白质】、链-β-转角-α-螺旋-β-转角-链模体【见于多种α-螺旋/β-折叠蛋白质)】17.钙离子模体、亮氨酸拉链、锌指结构。18.亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质四级结构。氢键和离子键。19.一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。20.正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰状细胞贫血病人的血红蛋白中，谷氨酸变成了缬氨酸21.若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生,有人将此类疾病称为蛋白质构象疾病，包括【人纹状体脊髓变性病、阿尔茨海默病、亨廷顿病...
