乳铁蛋白乳铁蛋白不仅参与铁的转运，而且具有广谱抗菌、抗氧化、抗癌、调节免疫系统等强大生物功能，被认为是一种新型抗菌、抗癌药物和极具开发潜力的食品和饲料添加剂。乳铁蛋白(Lactoferrin，Lf)是一个大约有700个氨基酸残基构成的、分子量约为80KDa的单体糖蛋白，属于转铁蛋白家族，主要由乳腺上皮细胞表达和分泌。因其晶体呈红色，故也有学者称之为“红蛋白”。定义乳铁蛋白广泛分布于哺乳动物乳汁和其他多种组织及其分泌液中（包括泪液、精液、胆汁、滑膜液等内、外分泌液和嗜中性粒细胞，人乳中乳铁蛋白浓度约为1.0-3.2mg/ml，是牛乳中的10倍（牛乳中含量为0.02-0.35mg/ml），占普通母乳总蛋白的20%。分布血液中乳铁蛋白主要来自中性白细胞，骨髓、子宫内膜及胎盘等也能分泌少量的乳铁蛋白进入血液。人在泌乳期间，乳铁蛋白含量随着泌乳时间的不同而发生变化，如人初乳中乳铁蛋白可达6-14mg/ml，常乳期降至1mg/ml。乳铁蛋白由700个左右的氨基酸组成。人乳铁蛋白分子量为82.4KDa，有692个氨基酸残基；牛乳铁蛋白分子量为83.1KDa，由689个氨基酸组成。乳铁蛋白N端(1～338)与C端(339～692)两个球状结构相应位置上有37％(125个)的氨基酸完全相同。结构及性质人乳铁蛋白与牛乳铁蛋白结构相似，氨基酸残基组成单链，两端折叠成球形(N叶和C叶)，中间由一段螺旋肽链连接呈现“二枚银杏叶型”结构。在晶体结构中Phe17～Leu29间肽链形成α-螺旋结构，Ser33～Arg39间无规则卷曲结构并使一个平行β-折叠结构与N端相连。Phe17～Leu29间肽段具有较强的抗菌活性，如果将其a-螺旋变成β-折叠结构抗菌活性有较大提高，可能是由于β-折叠结构易于细菌表面接触的缘故。每个分子中有2个金属结合位点，每个位点可结合一个Fe3+和一个HCO3-或CO32-乳铁蛋白对胰蛋白酶类具有很强的抗降解能力，尤其是结合铁离子后抗降解能力增强，因此在肠道内不易被降解，能以完整分子的形式被吸收。这种抗蛋白酶水解的特性可能与糖基化有关。在铁离子结合结构域中包括三个阴离子配子体(两个酪氨酸残基，一个天冬氨酸残基)和一个组氨酸残基，可与铁离子形成稳定的结合。在酸性条件下对热稳定;在碱性条件下,高于80℃即开始凝胶化。根据Lf结合Fe的多寡，可将其分为缺铁型乳铁蛋白(apoLf)、铁半饱和型乳铁蛋白和铁饱和型乳铁蛋白(Holoix)三种形式。不同形式的Lf具有不同的抗变性能力，其抗巴氏杀菌热变性能力依次为：Holoix>铁半饱和型乳铁蛋白>apoLf。牛乳Lf的等电...
