第一篇：生物化学总结

一、符号题

1、GSH：还原性谷胱甘肽，是某些酶的辅酶，在体内氧化还原作用中起重要作用。

2、DNFB：2,4-二硝基氟苯，可以与氨基酸反应生成稳定的2,4-二硝基苯氨酸，可用于肽的N端氨基酸测定。

3、PI：等电点，指两性电解质所带净电荷为零时外界溶液的PH值。

4、cAMP：3,5-环腺苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。

5、Cgmp：3,5-环鸟苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。

6、Ta：退火温度，使变性的DNA缓慢冷却使其复性时的温度，一般以低于变性温度Tm20-25为宜。

7、tRNA：转移核糖核酸，与氨基酸结合，携带氨基酸进入mRNA-核糖体复合物的特定位置用于蛋白质合成。

8、hnRNA：核内不均一RNA。mRNA的前体，加工后可转变为mRNA。

9、CoASH:辅酶A,乙酰基团载体。

10、NAD(P)+：氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，脱氢酶的辅酶，为脱氢反应转移H原子或者电子。

11、NADP：还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，还原力，为生物体合成反应提供[H].12、FMN:黄素腺嘌呤单核苷酸，脱氢酶的辅基。

13、FAD: 黄素腺嘌呤二核苷酸，脱氢酶的辅基。

14、THF/FH4：四氢叶酸，一碳单位的载体。

15、TPP：焦磷酸硫胺素，脱羧酶的辅酶。

16、PLP：磷酸吡哆醛，转氨酶的辅酶。

17、Km：米氏常数，反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

18、UDOG：尿苷二磷酸葡萄糖，合成蔗糖时葡萄糖的供体

19、ADPG：腺苷二磷酸葡萄糖，合成淀粉时葡萄糖的供体

20、PEP：磷酸烯醇式丙酮酸，含高能磷酸键属于高能磷酸化合物，在糖酵解中生成

21、HMP：磷酸戊糖途径，产生细胞所需的具有重要生理作用的特殊物质nadph和5-磷酸核糖。

22、G-1-P:葡萄糖-1-磷酸，由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成，不含高能键。

23、PCR：聚合酶链式反应，细胞外DNA分子克隆或无细胞DNA分子克隆。

24、SSB：单链结合蛋白，DNA复制时与解链的单链DNA结合防止其复性。

25、Met：甲流氨酸，AUG是甲硫氨酸的密码子，又是肽链合成的起始密码子。

26、ACP：酰基载体蛋白，脂肪酸合成中起载体运输作用。

27、PRPP:5-磷酸核糖焦磷酸，核酸生物合成中作为戊糖的供体。

28、Imp：次黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成的中间产物。

29、Xmp：黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成与分解的中间产物。

二、名词解释

1、氨基酸等电点：在一定的PH下，氨基酸上的氨基和羧基的解离度相等，氨基酸所带的净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时的PH称为氨基酸等电点。

2、蛋白质空间结构：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽键走向；是以一级结构为基础的。

3、蛋白质变性：天然蛋白质易受物理和化学因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏。主要标志是生物学功能丧失。

4、盐析作用：一定浓度的蛋白质溶液中，加入高浓度的盐使蛋白质沉淀。

5、生物活性肽：能够调节机体的生命活动或具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。

6、碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小和结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G=C,和A=T之间进行，这种碱基配对的规律就叫碱基互补规律。

7、碱基堆积力：在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。主要是指碱基平面的范德华作用力和疏水作用力的总称。

8、增色效应：核酸变性后在260nm处紫外吸收值增加的现象称为增色效应。

9、溶解温度（Tm）：DNA变性时一般在一个温度范围内发生，通常把热变性温度的中点称为溶解温度，即紫外吸收的增加量达到最大量一半时的温度。

10、活性部位：酶分子中直接和底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位。

11、米氏常数：酶耳的特征性物理常数，含义是酶促反应速度为最大反应速度一半时底物的浓度。

12、竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后就妨碍了底物与酶结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶活力，这种作用称为竞争性抑制作用。

13、非竞争性抑制作用：有些抑制剂和底物可同时结合在酶的不同部位，抑制剂与酶结合后不妨碍底物与酶结合，但形成的酶-底物-抑制剂三元复合物不能发生反应，这种抑制称为非竞争性抑制剂。

14、酶的最适温度(PH)：在一定条件下，一种酶在某一定温度(PH)其活力最大，这个温度称酶的最适温度（PH).15、酶原的激活：酶原在一定条件下经适当物质作用转变成有活性的酶的过程。实质上是酶活性部位形成或者暴露的过程。

16、核酶：具有催化活性的RNA。

17、全酶：全酶=酶蛋白+辅因子；两者结合成完整的分子才具有活力，单独存在时均无催化活力。

18、维生素：对人体生长和健康必须的，人体不能合成的，必须从食物中摄取的一类有机化合物。

19、呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。

20、氧化磷酸化作用：在底物被氧化的过程中伴随有ADP磷酸化成ATP的过程。

21、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化成ATP的过程。

22、生物氧化：有机物质在机体内氧化分解为二氧化碳和水并释放能量的过程。

23、糖酵解途径：指糖原或葡萄糖分子分解成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要的途径。

24、糖异生：指非糖物质（乳酸、甘油、生糖氨基酸）在肝中转变为葡萄糖或糖原的过程。

25、磷酸戊糖途径：由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。

26、脂肪动员：脂肪组织中的脂肪在脂肪酶作用下水解为脂肪酸和甘油释放进血液以供其他组织氧化利用。

27、脂肪酸B-氧化：脂肪酸活化为脂酰Coa进入线粒体基质中，经过脱氢、加水、再脱氢、硫解反应后，生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳的脂酰Coa。由于反应在脂酰Coa的A-碳原子和B-碳原子之间进行，最后B-碳原子被氧化成酰基，所以称为B-氧化

28、酮体：脂肪酸在肝细胞分解氧化时产生特有的中间代谢物，包括乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮三种。

29、必须氨基酸：自身不能合成，必须由食物供给的氨基酸。人体内有8中。

30、DNA的半保留复制：DNA复制时，双链解开，按单链DNA的核苷酸顺序，按碱基配对原则合成新链，组成新的DNA分子。新形成的DNA分子与原DNA分子碱基顺序完全相同，每个子代DNA的一条链是来自亲代另一条是重新合成的，这种复制方式成为DNA的半保留复制。

31、DNA的半不连续复制：DNA在复制时，一条链是按照5’—3’方向连续合成的，另一条链的合成是不连续的，先按照5-’-3’方向合成若干个短的冈崎片段，再通过酶的作用链接在一起构成另一条链，这种复制方式称为DNA的半不连续复制。

32、转录：在RNA聚合酶的催化下，以DNA为模板按碱基互补规律合成与其碱基互补的RNA过程。

33、冈崎片段：DNA复制中，一条链是连续合成的，另一条是先按着5--3方向合成系列短的小片段，再由酶连接成新链，这些首先合成的段片段就成为冈崎片段。

34、密码子：由mRNA上相邻三个的核苷酸组成的一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。

35、SD序列：原核生物起始密码子前的核糖体结合位点，与核糖体小亚基端16SrRNA3’端序列互补，富含嘌呤碱基。

36、反馈抑制：代谢中间物或产物对该反应的抑制作用。

37、操纵子：基因表达的协调单位，它们有共同的控制区和调节系统。包括在功能上彼此有关的结构基因和控制部位。

三、简答题

1、维持蛋白质结构的力有哪些？

① 一级结构主要是共价键如肽键、二硫键等 ② 二级结构主要是氢键等

③ 三级结构主要是次级键如疏水键等

④ 四级结构主要是次级键如盐键、范德华力等

2、简述DNA双螺旋结构要点

① 双链反向平行结构、右手螺旋、有共同的对称轴、有大沟小沟

② 主链在外侧、侧链在内测，A、T之间互补配对形成两对氢键，C、G之间互补配

对形成三个氢键，碱基平面垂直于

③ 螺旋上升一周有10个核苷酸，螺距为3.4nm，螺旋直径为2nm。

3、核酸有哪些重要的理化性质？

① 紫外吸收性质，因为分子中含有共轭体系的嘌呤和嘧啶 ② 核酸为两性离子，微溶于水，不溶于有机溶剂。③ 易被酸碱水解

④ 有变性和复性的性质，⑤ 分子杂交

4、维持核酸结构的稳定因素有哪些？ ① 氢键，对于稳定DNA双螺旋结构以及RNA中局部的双螺旋及三级结构都有重要

作用

② 碱基堆积力，是稳定核酸空间结构的主要因素

③ 环境中的正离子，中和核酸分子中所带的负电荷，消除静电斥力。

5、说明tRNA在结构上的共同特征。

① 二级结构特点有：a.三叶草型，四环四壁

b.氨基酸臂，与氨基酸结合c.D环与D 臂，与酰胺-rRNA合成酶结合d反密码子环与反密码子臂，与mRNA结合e可变 环，可用于tRNA的分类 ② 三级结构的特点：倒L型

6、论述米氏常数的生物学意义。

① 酶的特征物理常数

② 反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位为摩尔浓度 ③ 可以表示酶与底物的亲和力，Km值越大亲和力越小

④ 同一酶，不同的底物具有不同的Km值，Km最小的是最适底物

7、说明辅酶、辅基与酶蛋白的关系，辅酶基在催化反应中起什么作用？

酶的辅助因子与酶蛋白结合生成全酶。辅基与酶蛋白结合紧密，不能用透析的方法除去；辅酶与酶蛋白结合松弛能用透析方法除去。辅基、辅酶、酶蛋白单独存在时均没有活性只有全酶有活性。辅基通常是金属离子或有机小分子组成，在催化反应中转移电子、质子、基团，有时也参与酶与底物的结合

8、何谓诱导契合学说？为什么酶对所催化反应的正向底物和逆向底物都有专一性?

诱导契合学说是指当酶分子与底物与底物接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构

象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。在可

逆反应中底物与产物对酶均有诱导作用，所以酶对所催化的反应的底物和产物都有

专一性。

9、什么是新陈代谢？新陈代谢的特点有哪些？

新陈代谢：是生物体内进行的所有化学变化的总称，是生物体最基本的特征，是生物与外界环境进行物质交换和能量交换的全过程。

特点：在温和的条件下，由酶催化进行；各反应步骤严格有序进行；反应途径一般有严格

的细胞定位。

10、什么是生物氧化？与体外燃烧相比有何特点？

① 生物氧化：有机物质在机体内氧化分解为二氧化碳和水并释放能量的过程。② 特点：在细胞内进行；通过酶的催化作用使有机物发生一系列反应；能量逐步释放。

11、三羧酸循环的生理意义。

① 生物体内物质主要的分解途径，提供大量的自由能 ② 循环中产生许多中间产物是合成其他生物物质的原料

12、乙酰CoA可进入哪些代谢途径？

① 进入三羧酸循环氧化分解为CO2和H2O,产生大量能量 ② 合成脂肪酸，进一步合成脂肪和磷脂 ③ 合成酮体作为肝输出能源方式 ④ 合成胆固醇

13、简述尿素生成的主要阶段

① 鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，生成瓜氨酸 ② 瓜氨酸与氨作用生成精氨酸 ③ 精氨酸被分解成尿素和鸟氨酸

14、生物细胞DNA复制分子机制的基本特点是什么？

① 半保留复制

② 原核生物单起点，真核生物多起点 ③ 复制可以单向和双向进行，后者更常见 ④ 复制的方向是5-3 ⑤ 复制是半不连续的，前导联是连续合成，后随链先合成冈崎片段再连接起来。⑥ DNA的合成需要RNA引物的存在 ⑦ DNA合成有校对机制

15、简述蛋白质合成的主要过程和阶段

主要经历起始、延长、终止和氨基酸的活化和转运 ① 氨基酸的激活

② 起始，原核生物多肽链的合成第一步是70s起始复合物的合成 ③ 延长，经历进位、转肽和移位三个步骤

④ 终止，肽链释放因子碰到mRNA的终止信号时，释放因子可完成终止信号的识别

并使肽链释放

⑤ 加工处理，转变为有一定生物功能的蛋白质。包括糖基化、切除信号肽、形成二硫

键、氨基酸修饰

16、简述糖异生和糖酵解的差异

①

糖酵解过程的三个关键酶是由糖异生的四个关键酶代替催化的 ② 作用部位：糖异生在胞液和线粒体，糖酵解全部在胞液中进行

17、举例说明蛋白质的结构和功能的关系

① 一级结构的定义：蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序

一级结构与功能的关系，种属差异与分子病等

② 高级结构的定义：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和键的走向

高级结构与功能关系，血红蛋白的一个亚基发生变化，其功能就会发生变化

18、简述凝胶层析法的基本原理及应用

① 原理：凝胶层析过程中直径大于孔径的分子不能进入凝胶内部，直接沿凝胶颗粒的

间隙流出，所以向下移动速度较快；小分子物质可以在凝胶颗粒间隙中扩散外，还 可以进入凝胶可以的微孔中，因此在向下移动的过程中必须等待他们从凝胶颗粒内 扩散至颗粒间隙后再进入另一凝胶颗粒，造成在注内保留时间长，从而使混合样品 中分子大小不同的物质随洗脱液按顺序的流出注外而得到的分离。

② 应用：分离纯化蛋白质、核酸、多糖等物质，还可以测定蛋白质的相对分子质量

15、磷酸戊糖途径分为哪两个阶段，此代谢途径的生理意义是什么？

① 分为氧化阶段和非氧化阶段，前者从葡萄糖-6-磷酸脱氢、脱羧形成核糖-5-磷酸的过程；后者是戊糖磷酸分子重排产生己糖磷酸和丙糖磷酸的过程。

② 意义：是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径；是细胞内不同结构糖分子的重

要来源，并为各种单糖的相互转变提供条件

16、何谓呼吸链？写出其组成成分，排列顺序及ATP偶联部位。

① 呼吸链的概念：有机物在生物体内氧化过程中脱下的氢原子，经过一系列有严格排

列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合成水，这样的电子或氢原 子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。② 组成成分，排列顺序

NADH呼吸链：底物---NAD+---FMN---COQ--Cytb---Cytc1---Cytc--Cytaa3--1/2O2 FADH2呼吸链：琥珀酸--FAD--CoQ---Cytb--Cytc1--Cytc--Cytaa3--1/2O2 ③ ATP偶联部位：NADH--COQ，Cytb--Cytc1

Cytaa3--1/2O2

第二篇：生物化学实验总结（范文）

生物化学实验心得

高熹 168615140001 时间如清风般从你我指间滑过,无声无息,快得我们都不曾驻足一望,莫然回首间,一学期的生化实验已接近尾声。一学期的时间虽短，但老师的谆谆教诲、同学们的良好配合和严格的实验操作，都将为生物化学实验课程画上一个完美的句号。

众所周知，生物化学是一门实验科目，是一门以实验为基础与生活生产息息相关的课程。需要我们不断地做实验，在实验中观察、分析相应的结果。所以我认为，要做好生物化学实验要有以下的四个能力：

1、独立思考的重要性

我想，在这个过程中，其中一个重要的感悟就是独立思考的重要性。当在试验中发现与预料过程所不符，那么必定是过程中出现错误，而寻找并解决的这个过程是书本中无法给予的。做实验绝对不能人云亦云，要有自己的看法，这样就要有充分的准备，若是做了也不知道是个什么实验，那么做了也是白做。在实验过程中，自己看书，独立思考，最终解决问题，从而也就加深了我们对课本理论知识的理解，达到了“双赢”的效果。

2、学会突破创新

实际上，在弄懂了实验原理的基础上，我们的时间是充分的，做实验应该是游刃有余的，如果说创新对于我们来说是件难事，那改良总是有可能的。试着通过自己现有的知识，多想，多做，多总结，我想首先是作为一个求知者在追求知识的道路上必须坚守的原则，其次就是要敢于突破，我们都站在巨人的肩膀上，踮起脚尖即使触不到天空，也可以更加拓宽自己的视野。

3、现代信息技术的使用

在生物化学实验学习中，有很多特殊的、特定的实验，如有毒有害物质参与且不易排污的实验、不易操作或难以成功的实验、需要反复观察的实验、反应慢导致单位课时中难以完成的实验等。我们在研究改进措施的同时，也可以借助于现代信息技术手段制作视频资料或多媒体课件进行辅助学习。值得注意的是化学的基本特征，它的学习功能是其它任何学习方式难以代替的，现代信息技术不过是学习的辅助手段，要充分利用其优势并与日常学习形成优势互补。

4、必须加强动手能力

动手操作对激发化学学习兴趣、帮助理解化学知识、培养解决问题能力、创新能力等具有重要作用。尤其是生物化学这样一种学科，动手能力的强弱与知识的掌握其实是同等重要的。如果动手能力太弱，所学习到的知识就无法通过有效的方式真正组织起来，那么学到的知识就只是输入而没有输出，只有理论而没有实践，对于这样一门学科，这样的缺陷是致命的，而这样的能力是必须具备的。

本学期的生化实验课上，我们一共进行了11次实验，分别是Folin-酚试剂法测定血清蛋白质含量、酵母RNA的提取、醋酸纤维薄膜电泳、紫外吸收法测定RNA含量、聚酰胺薄膜层析、纤维素酶活力的测定（三硝基水杨酸法）、还原糖和总糖含量的测定（三硝基水杨酸法）、酶最适PH的测定、费林试剂热滴定糖、肌糖原酵解作用、微量凯氏定氮法。这些实验具有代表性，是典型的生化实验。在这些实验中，涵盖了以前无机实验和有机实验的基础实验操作，还有全新的实验操作以及实验仪器。

在这些实验中，紫外可见分光光度计的大量使用给我留下了深刻的印象，在生命科学的研究中，紫外可见分光光度计起着至关重要的作用。紫外可见分光光度计是根据物质的吸收光谱研究物质的成分、结构和物质间相互作用的有效手段。紫外分光光度计可以在紫外可见光区任意选择不同波长的光。物质的吸收光谱就是物质中的分子和原子吸收了入射光中的某些特定波长的光能量，相应地发生了分子振动能级跃迁和电子能级跃迁的结果。由于各种物质具有各自不同的分子、原子和不同的分子空间结构，其吸收光能量的情况也就不会相同，因此，每种物质就有其特有的、固定的吸收光谱曲线，可根据吸收光谱上的某些特征波长处的吸光度的高低判别或测定该物质的含量。因此紫外可见分光光度计有以下的应用：检定物质、与标准物及标准图谱对照、比较最大吸收波长吸收系数的一致性、纯度检验、推测化合物的分子结构、氢键强度的测定、络合物组成及稳定常数的测定、反应动力学研究和有机分析。所以，掌握好紫外可见分光光度计的使用对以后的学习和科研具有很好的促进作用。

在生物化学实验中，滴定是另外一种重要的手段，我们知道滴定是一种化学实验操作也是一种定量分析的手段。它通过两种溶液的定量反应来确定某种溶质的含量。通过几次滴定实验我们对各种实验样品进行了定量的分析，得到了较准确的结果。掌握好滴定的技能，可以为分析样品的浓度打好基础。

接着，电泳分析为样品的分离与检测提供了另一种手段。带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳。利用带电粒子在电场中移动速度不同而达到分离的技术称为电泳技术。生物分析中大量应用了电泳分析，良好的电泳结果对实验者的操作水平要求较高。因此，我们不仅要严格操作，更要提高实验动手能力。在一些定性实验中，由于操作中追求速度，出现过实验组与对照组结果对比不太显著的情况。所以，实验锻炼的不仅是我的实验水平，更锻炼的是我的心智、耐性，这里我认为心智的锻炼比实验水平的提高更为重要。

总之，这学期的实验给我留下了深刻的印象，谢谢老师一学期的辛苦付出，让我掌握了生物化学分析的方法，为以后的学习和科研铺好道路。

课程：专业英语

学院：交流学院

专业：生物技术

姓名：高熹

学号：168615140001

第三篇：《生物化学》学习方法总结

生物化学学习方法总结

发布人：圣才学习网 发布日期：2012-09-24 17:40

生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见，希望能对学生们有所帮助。

1、选择好教材和参考书

目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书，如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣，学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本学习指南与习题解析：一本是简单的版本，便于理解和自学。如南京大学郑集教授等编写的《普通生物化学》；一本是高级的版本，如南京大学杨荣武教授主编的《生物化学原理》，阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握；第三本应该是一本英文的原版教材，如Lehninger’s Principles of Biochemistry。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，通常还有配套的多媒体光盘，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。

2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习

根据研究内容，本课程可分为以下几部分：①结构生物化学：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②代谢生物化学：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系；代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了 DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较，在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律。

3、学会做笔记

首先有一点必须强调，上课时学生的主要任务时是听老师讲课而不是做笔记，因此在课堂上要集中精力听讲，一些不清楚的内容和重要的内容可以笔录下来，以便课后复习和向老师求教。当然，条件好的同学可以买来录音设备，将老师的上课内容录下来，以供课后消化。另外，老师的讲稿大都做成了幻灯片，学生可从老师那里得到拷贝。

4、懂得记忆法

学习生物化学时，学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号是需要记的，而许多生物分子的结构式并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆，可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话：Tip MTV hall（需付小费的MTV厅）。

5、勤于动手，联系实际

这是由“学懂”通向“会做”的桥梁和提高考生在考试中的实践能力的重要保证。平时多做习题，多做实验，是你掌握本学科，取得比较理想的考试成绩的一个很重要的保证。

6．注意将原核系统和真核系统进行比较

无论是原核生物还是真核生物，都在进行DNA复制、转录、转录后加工、翻译等基本的分子事件，两类生物在这些事件上既有相同之处，也有许多差异。在学习的时候，时刻要注意将两大系统进行全面的比较。例如：在学习DNA复制的时候，注意将原核细胞内的DNA聚合酶I、II、III、IV、V和真核生物的DNA聚合酶α、β、γ、δ、ε进行比较，将原核DNA聚合酶III的β滑动钳和真核DNA聚合酶δ的PCNA滑动钳进行比较；在学习转录的时候，需要将两者的启动子结构和RNA聚合酶的结构与功能进行比较；在学习转录校对的时候，注意将原核细胞中的GreA、GreB和真核细胞内的TFIIS进行比较；在学习DNA甲基化的时候，要注意原核生物与真核生物在甲基化的位点和功能上是不同的；在学习弱化子机制的时候，要注意这种机制是原核系统特有的，真核系统没有。如果能这样去学习的话，那所有的内容就活了，将它们串在一起理解要比孤立地记忆要强得多！

7．注意将两种不同的分子机制进行比较

细胞内的很多分子机制是很相似的，这就需要我们在学习的时候，将相关联的分子机制放在一起去领会、理解。如DNA复制和DNA转录，两者有很多共同的特点，例如都需要解链，合成的方向都是从5′→3′，都遵循Watson和Crick碱基配对原则。当然，在意识到这些共同的特点的时候，也不能忽视它们的差别，比如，DNA复制需要引物，RNA不需要，DNA聚合酶通常具有自我校对能力，RNA聚合酶没有校对能力。这里更要明白为什么会有这些差异，为什么允许有这些差异? 8．在分子生物学部分，要以“中心法则”为核心，“碱基互补配对”和“蛋白质与核酸之间的相互作用”为主线，巧妙地利用“外因与内因的关系”的理论，全面理解分子生物学的机制

分子生物学的核心内容是所谓的“中心法则”，即生物体内的三种生物大分子——DNA、RNA和蛋白质之间的关系。其中涉及到遗传信息的复制、损伤修复、重组、转录、逆转录、转录后加工和翻译等。这些过程总是涉及到蛋白质和核酸分子之间的相互作用和碱基互补配对，因此，掌握蛋白质和核酸分子之间相互作用的规律以及碱基互补配对的原则对于深入理解分子生物学的各种机制和原理至关重要。另外，细胞内的很多机制都可以使用哲学中“外因”和“内因”之间的关系原理进行理解，掌握这一点非常重要。例如，理解DNA复制为什么具有固定的起点?这涉及到DNA复制起始区和复制起始蛋白之间的相互作用，在这里可以将DNA复制起始区看成“内因”，复制起始蛋白（大肠杆菌为DnaA蛋白）看成“外因”。按照“内因”和“外因”之间的关系原则，即“内因”是变化的根据，“外因”是变化的条件，“外因”需要通过“内因”起作用，DNA复制区所具有的特殊序列是DNA复制具有固定起点的根本原因，即“内因”，但仅有它是不够的，还需要识别这种特殊序列的蛋白质，它就是“外因”，正是它们之间的相互作用才使得DNA复制从固定的起点开始。

9．注意掌握各种研究方法的原理及其应用 生物化学的发展与研究方法的进步分不开来的，而反过来它的发展又使得人们提出和发明新的研究手段。两者之间相互依存，相互促进。因此，在学习各章节内容的时候，对于生物化学家在研究各种分子机理时所使用的方法要充分理解。例如，对参与DNA复制的各种蛋白质和酶的鉴定主要是利用DNA复制突变体的互补和体外复制系统的重建两种方法。互补的原理是利用某种野生型的蛋白质去恢复特定的DNA复制缺陷突变体的复制功能，从而确定参与复制的蛋白质。重建的原理是在较为简单的体外复制系统（如SV40病毒复制系统）中，先人为去掉某种成分，致使复制不能正常进行，然后，将复制系统中逐一添加分步收集的可能参与复制的蛋白质抽取物，看是否能够恢复复制活性，从而确定复制蛋白。有时，添加的蛋白质可能来自于其他物种，这样可以从其他物种中找到同源的或同工的蛋白质。为了方便理解重建的原理，这里可以打一个比方加以说明。假定你的一台电脑坏了一个部件而不能运转，那么如何迅速找到是哪一个部件有毛病呢?这时可以用类似重建的手段来确定：首先弄一台运转正常的电脑，将它的各个部件拆开，那么，来自这台正常电脑内的所有部件都应该是正常的（相当于野生型蛋白质）。然后，将坏掉的电脑逐一取出一个部件（如内存条或主板），再用正常电脑的相应部件取而代之。如果某一个部件经过替换以后，坏的电脑恢复正常了，这就等于找到了坏的部件（相当于突变型蛋白质）。这两种方法对于参与其他过程（如信号转导、转录、转录后加工、翻译、细胞周期的调控等）的蛋白质的鉴定也很有帮助。例如，为了找到人细胞内参与细胞周期的某一种蛋白质，先是将酵母细胞内某一种与细胞周期有关的蛋白质突变，这样的酵母的细胞周期肯定会有异常。然后，将正常的人细胞内的各种可能与细胞周期有关的蛋白质导入到突变的酵母细胞中，如果其中的某一组分加入以后，酵母的细胞周期恢复正常，那么这种导入的蛋白质就是人细胞内的一种与细胞周期有关的蛋白质。

第四篇：生物化学教学总结

期末生物化学总结

通过18周课时的教学，对《生物化学》这门学科的基本认识。这门课的学习也使我学到了很多东西，主要的在两个方面，一个是专业知识方面的，另一个就是对代谢疾病的研究。

一、生物化学的认识

生物化学是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢、调节及维持生命活动各种化学变化及其联系的一门科学。它与我们的生命活动息息相关，如：蛋白质、酶类、核酸、脂质等等一些东西。而我们要学的东西，无非就是这些物质的化学本质、结构、功能等等一些基本概念和一些基本的生物化学反应。

《基础生物化学》的主要研究对象是核酸、蛋白质、酶和糖类等大生物大分子化合物及其它们的代谢、调节。它们是维持生命机器正常运转的最重要的基础物质。

第一部分，核酸的结构与功能，一种是脱氧核糖核酸（DNA），它是遗传信息的载体，负责遗传信息的存储和发布，并通过复制将遗传信息传给子代。另一种是核糖核酸（RNA），其作用是把特殊的遗传信息转变成特殊的氨基酸指令系列。它们根据不同的结构反应功能，DNA将生物遗传信息RNA，再通过RNA合成蛋白质，由蛋白质表现出一定生物性状。

第二部分，第二部分，蛋白质化学，蛋白质是生物体的基本构成组分，是维持生命活动的重要物质。它由氨基酸通过肽键按各种特定顺序连接而成的生物大分子，具有一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定功能；而其独特的性质和功能又是它结构的反映。

第三部分，第三部分，酶，新陈代谢是生命活动的主要特征,其分子基础是在生物体内不断地进行着一系列复杂化学变化，它们都是在酶的催化下进行的。所有的酶都是蛋白质和少量RNA。酶具有活性中心、酶原激活、动力学方程（米氏方程）、抑制剂对酶的作用。

第四部分，糖类化学，糖类化合物是一切生物体维持生命活动所需能量的主要来源，是生物体合成其它化合物的基本原料。主要有：糖酵解（共同途径）、三羧酸循环（最后氧化途径）、磷酸戊糖途径（支路氧化）。

第五部分，生物氧化，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量，其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程。

第六部分，脂类代谢，主要有脂肪的水解、甘油的转化、脂肪酸的分解代谢。掌握脂肪酸β-氧化。

二 教学的总结：

学会了从不同的角度思考问题、扩宽了视野。更毫不保留的把您的知识和经验传授给我们，总是一丝我认为学习生化应做到由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习（可大多时候我没有做好、做到）。

我们上课时的主要任务是讲课，只有在课堂深入浅出的讲解，才能更好的理解其本质。

懂得记忆法，学习生物化学时，最大的问题是记不住学过的内容，太多太杂。首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆；其次明白理解是记忆之母，对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；简化记忆法（可以在理解的基础上记忆老师或自己所编顺口溜），对比记忆法（将有关的名词单列出来，存同求异，找出不同点。比如我归纳的：字母加H为还原性、加P为**磷酸 等），纲要记忆法（将知识的核心内容或关键词语提炼出来，作为知识的纲要，抓住了纲要则有利于知识的记忆），衍射记忆法（懂得将所学的东西联系起来，记核酸结构功能时联系蛋白质的结构功能）。

一切为学生着想。在思想上，积极为学生考虑着，有专业前景、学习方法、怎样适应大学等等。

一、“兴趣是最好的老师”，学习的主动性乃是学生学习过程的决定性因素。引发学生对所学知识的兴趣，调动学生学习的主动性、积极性，提高学生不断获取新知识的再学习能力是一位好老师的基础表现。照本宣读，平铺直叙，一定枯燥无味，无法吸引同学

们的眼球。

二、尽可能用通俗易懂的语言深入浅出地将一些复杂难懂的生化机制讲清楚，使复杂问题变得简单、形象、生动。

三、可以采用参与讨论式教学，使单调的讲授兴趣化。

第五篇：生物化学总结

生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能，物质代谢与调节，遗传信息的传递与调控，及其在生命活动中的作用。

人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，称为分子生物学。所以分子生物学是生物化学的重要组成部分。

一、生物化学发展简史

1．初期阶段(18世纪—20世记初)生物化学的研究始于18世纪，但作为一门独立的科学是在20世纪初期。主要研究生物体的化学组成。

2．蓬勃发展阶段（从20世记初—20世记中期）

主要在营养学，内分泌学，酶学，物质代谢及其调控等方面取得了重大进展。3．分子生物学发展阶段（从20世纪中期 至今）

主要有物质代谢途径的研究继续发展，重点进入代谢调节与合成代谢的研究。

另外，显著特征是分子生物学的崛起。DAN双螺旋结构模型的提出，遗传密码的破译，重组DNA技术的建立等。

20世纪末始动的人类基因组计划（human genome project）是人类生命科学中的又一伟大创举。

以基因编码蛋白质的结构与功能为重点之一的功能基因组研究已迅速崛起。当前出现的的蛋白质组学（proteomics）领域。

阐明人类基因组功能是一项多学科的任务，因而产生了一门前景广阔的新兴学科-----生物信息学（bioinformatics）。

我国科学家对生物化学的发展做出了重大的贡献。

二、生物化学研究的主要内容 1．生物分子的结构与功能 2．物质代谢及其调节 3．基因信息传递及其调控

三、生物化学与医学

生物化学是一门重要的医学基础课，与医学有着紧密的联系。

生物大分子通常都有一定的分子结构规律，即由一定的基本结构单位，按一定的排列顺序和连接方式而形成的多聚体。蛋白质和核酸是体内主要的生物大分子，各自有其结构特征，并分别行使不同的生理功能。

酶是一类重要的蛋白质分子，是生物体内的催化剂。

本篇将介绍蛋白质的结构、功能；核酸的结核与功能；酶等三章。重点掌握上述生物大分子物质的结构特性，重要功能及基本的理化性质与应用，这对理解生命的本质具有重要意义。蛋白质是生物体含量最丰富的生物大分子物质，约占人体固体成分的45%，且分布广泛，所有细胞、组织都含有蛋白质。生物体结构越复杂，蛋白质的种类和功能也越繁多。蛋白质也是机体的功能分子（working molecules）。它参与机体的一切生理活动，机体的各种生理功能几乎都是通过蛋白质来完成的，而且在其中起着关键作用，所以蛋白质是生命的物质基础。

第一节 蛋白质的分子组成 Conformation of Protein Molecules

一、蛋白质的元素组成

组成蛋白质的元素除含有碳、氢、氧外都含有氮。有些蛋白质还含有少量硫、磷、铁、锰、锌、铜、碘等。

大多数蛋白质含氮量比较接近，平均为16%，这是蛋白质元素组成的一个特点。蛋白质的元素组成中含有氮，是碳水化物、脂肪在营养上不能替代蛋白质的原因。

二、氨基酸

氨基酸（amino acid）是组成蛋白质的基本单位。组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。其化学结构式有一个共同特点，即在连接羧基的α碳原子上还有一个氨基，故称α氨基酸(除甘氨酸外)。

（一）氨基酸的结构

组成人体蛋白质的20种氨基酸，各种氨基酸在结构上有下列特点。

1．组成蛋白质的氨基酸，除甘氨酸外，均属L-α-氨基酸。2．不同的L-α-氨基酸，其侧链（R）不同。

（二）氨基酸的分类

根据氨基酸侧链R基团的结构和性质，可将20种氨基酸分成四类。1.非极性疏水性氨基酸 2．极性中性氨基 3．酸性氨基酸 4．碱性氨基酸

在蛋白质的修饰过程中，蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化等。

（三）氨基酸的理化性质

1.两性解离及等电点：所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，因此氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。

2.紫外吸收性质 根据氨基酸的吸收光谱，含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。

3.茚三酮反应：可作为氨基酸定量分析方法。

三、肽（peptides）㈠肽(peptide)在蛋白质分子中由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水生成的键称为肽键（peptide bond）。肽键是蛋白质分子中基本的化学键。如由 二个氨基酸以肽键相连形成的肽称为二肽，相互之间以肽键相连。二肽还可通过肽键与另一分子氨基酸相连生成三肽。此反应可继续进行，依次生成四肽、五肽„„。由10个以内的氨基酸由肽键相连生成的肽称为寡肽（oligopeptide），由更多的氨基酸借肽键相连生成的肽称为多肽（polypeptide）。多肽是链状化合物，故称多肽链（polypeptide chain）。多肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，故称为氨基酸残基（residue）。多肽链中形成肽键的4个原子和两侧的α-碳原子成为多肽链的骨架或主链。构成多肽链骨架或主链的原子称为主链原子或骨架原子，而余下的R基团部分，称为侧链。多肽链的左端有自由氨基称为氨基末端（aminoterminal）或N-端，右端有自由羧基称为羧基 末端（carboxylterminal）或C-端。把含有51个氨基酸残基、分子量为5733的胰岛素称作蛋白质。这似乎是习惯上的多肽与蛋白质的分界线。㈡生物活性肽 ⒈谷胱甘肽(glutathione, GSH)GSH是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。第一个肽键与一般不同，由谷氨酸γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成，分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。

⒉多肽类激素及神经肽

第二节 蛋白质的分子结构

Molecular Structure of Protein

人体的蛋白质分子是由20种氨基酸借肽键相连形成的生物大分子。每种蛋白质都有其一定的氨基酸组成及氨基酸排列顺序，以及肽链特定的空间排布。从而体现了蛋白质的特性，是每种蛋白质具有独特生理功能的结构基础。蛋白质分子结构分成一级结构、二级结构、三级结构、四级结构4个层次，后三者统称为空间结构、高级结构或空间构象（conformation）。蛋白质的空间结构涵盖了蛋白质分子中的每一原子在三维空间的相对位置，它们是蛋白质特有性质和功能的结构基础。由一条肽链形成的蛋白质只有一级结构、二级结构和三级结构，由二条或二条以上肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。

一、蛋白质的一级结构

蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构（primary structure）。肽键是一级结构的主要化学键。有些蛋白质还包含二硫键，即由两个半胱氨酸巯基脱氢氧化而成。

目前已知一级结构的蛋白质数量已相当可观，并且还以更快的速度增长。国际互联网有若干重要的蛋白质数据库（updated protein databases），收集了大量最新的蛋白质一级结构及其他资料,为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利。

二、蛋白质的二级结构

蛋白质的二级结构（secandary structure）是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

（一）肽单元

构成肽键的4个原子和与其相邻的两个α碳原子（Cα）构成一个肽单元（peptide unit）。由于参与肽单元的6个原子——Cα

1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，故又称为肽平面。

（二）α-螺旋

α-螺旋（α-helix）：蛋白质分子中多个肽单元通过氨基酸α-碳原子的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋上升，盘旋成稳定的α-螺旋构象。α螺旋靠氢键维持。若氢键破坏，则α-螺旋构象即遭破坏。

（三）β-折叠（β-pleated sheet）

每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方，氢键是维持β-折叠结构的主要次级键。

（四）β-转角（β-turn）和 无规卷曲（random coil）

β-转角伸展的肽链形成180°回折，即U形转角结构。无规卷曲系指没有确定规律性的那部分肽链构象。

（五）模体(motif)在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。如在许多钙结合蛋白分子中通常有一个结合钙离子的模序。它由α-螺旋-环-α-螺旋三个肽段组成。锌指结构(zinc finger)也是一个常见的模体例子。此模体由1个α-螺旋和2个反平行的β-折叠三个肽段组成。由于Zn2+可稳固模体中α-螺旋结构，致使此α-螺旋能镶嵌于DNA的大沟中，因此含锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合。可见模体的特征性空间构象是其特殊功能的结构基础。

（六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响

蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成α-螺旋或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。

三、蛋白质的三级结构

(一)蛋白质的三级结构（tertiary structure）是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

例:Mb（肌红蛋白）是由153个氨基酸残基构成的单条肽链的蛋白质，含有1个血红素辅基。可进行可逆的氧合和脱氧。

蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键——疏水键、离子键（盐键）、氢键和Van der Waals力等。疏水性氨基酸的侧链R基为疏水基团，有避开水，相互聚集而藏于蛋白质分子内部的自然趋势，这种结合力叫疏水键。

（二）结构域

分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域(domain)。如纤连蛋白(fibronectin)，它由二条多肽链通过近C-端的两个二硫键相连而成，含有6个结构域，各个结构域分别执行一种功能，有可与细胞、胶原、DNA和肝素等配体结合的结构域。

（三）分子伴侣

除一级结构为决定因素外，蛋白质空间构象的正确形成还需要一类称为分子伴侣(chaperon)的蛋白质参与。分子伴侣通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。分子伴侣广泛地存在于从细菌到人的生物体中，其中有很大一部分被称之为热休克蛋白（heat shock protein）。

四、蛋白质的四级结构

在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条多肽链，才能全面地执行功能。每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基（subunit），这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构（quaternary structure）。在四级结构中，各个亚基间的结合力主要是氢键和离子键维持四级结构。含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学功能，只有完整的四级结构寡聚体才有生物学功能。亚基分子结构相同,称之为同二聚体(homodimer),若亚基分子结构不同,则称之为异二聚体(heterodimer)。血红蛋白(hemoglobin,Hb)是由2个α亚基和2个β亚基组成的四聚体，两种亚基的三级结构颇为相似，且每个亚基都结合有1个血红素（heme）辅基。

五、蛋白质的分类

（一）根据蛋白质组成成分可分成单纯蛋白质和结合蛋白质，单纯蛋白质只含氨基酸；结合蛋白质，除蛋白质部分外，还含有非蛋白质部分，为蛋白质的生物活性或代谢所依赖。结合蛋白质中的非蛋白质部分被称为辅基，绝大部分辅基通过共价键方式与蛋白质部分相连。辅基的种类也很广，常见的有色素化合物、寡糖、脂类、磷酸、金属离子甚至分子量较大的核酸。

（二）蛋白质还可根据其形状分为纤维状蛋白质和球状蛋白质两大类。第三节 蛋白质的结构与功能的关系

Relationship of Protein Structure and Function

一、蛋白质的一级结构与功能的关系

（一）蛋白质的一级结构是空间构象的基础

Anfinsen在研究核糖核酸酶时已发现，蛋白质的功能与其三级结构密切相关，而特定三级结构是以氨基酸顺序为基础的。核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成四对二硫键(Cys26和Cys84, Cys40和Cys95, Cys58和Cys110, Cys65和Cys72)(图1-17A)。进而形成具有一定空间构象的球状蛋白质。用变性剂和还原剂β-巯基乙醇处理该酶溶液，分别破坏二硫键和次级键，使其空间结构被破坏。但肽键不受影响，一级结构仍保持完整，酶变性失去活性。如用透析方法除去尿素和β-巯基乙醇后，核糖核酸酶又从无序的多肽链卷曲折叠成天然酶的空间结构，酶从变性状态复性，酶的活性又恢复至原来水平。这充分证明，只要其一级结构未被破坏，就可能恢复原来的三级结构，功能依然存在，所以多肽链中氨基酸的排列顺序是蛋白质空间结构的基础。

（二）一级结构与功能的关系

已有大量的实验结果证明，一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。例如不同哺乳类动物的胰岛素分子结构都由A和B两条链组成，且二硫键的配对和空间构象也极相似，它们都执行着相同的调节糖代谢等的生理功能。

又例如垂体前叶分泌的促肾上腺皮质激素(ACTH)和促黑激素(α-MSH, β-MSH)共有一段相同的氨基酸序列，因此，ACTH也可促进皮下黑色素生成，但作用较弱。

又例存在于生物界的蛋白质如细胞色素C(cytochrome C)，比较它们的一级结构，可以帮助了解物种进化间的关系。

但有时蛋白质分子中起“关键”作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生。例如正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形贫血患者的血红蛋白中，谷氨酸变成了缬氨酸，即酸性氨基酸被中性氨基酸替代，仅此一个氨基酸之差，本是水溶性的血红蛋白，就聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成为镰刀状而极易破碎，产生镰刀形红细胞性贫血（sickle cell anemia）。这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，被称之为“分子病”，其病因为基因突变所致。

二、蛋白质空间结构与功能的关系

体内蛋白质所具有的特定空间构象都与其发挥特殊的生理功能有着密切的关系。

（一）肌红蛋白和血红蛋白结构

肌红蛋白(myoglubin，Mb)与血红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质。血红素是铁卟啉化合物，它由4个吡咯环通过4个甲炔基相连成为一个环形，Fe2+ 居于环中。从X线衍射法分析获得的肌红蛋白的三维结构中，可见它是一个只有三级结构的单链蛋白质，氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部，富极性及电荷的则在分子表面，因此其水溶性较好。Mb分子内部有一个袋形空穴，血红素居于其中。

血红蛋白(hemoglubin，Hb)具有四个亚基组成的四级结构，每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合1个血红素并携带1分子氧，因此一分子Hb共结合4分子氧。成年人红细胞中的Hb主要由两条α肽链和两条β肽链(α2β2)组成，α链含141个氨基酸残基，β链含146个氨基酸残基。胎儿期主要为α2γ2，胚胎期为α2ε2。Hb各亚基的三级结构与Mb极为相似。Hb亚基之间通过8对盐键，使四个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白。

（二）血红蛋白的构象变化与结合氧

Hb与Mb一样可逆地与O2结合，氧合Hb占总Hb的百分数(称百分饱和度)随O2浓度变化而变化。图1-22为Hb和Mb的氧解离曲线，前者为S状曲线，后者为直角双曲线。可见，Mb易与O2结合，而Hb与O2的结合在O2分压较低时较难。为什么？根据S形曲线的特征可知，Hb中第一个亚基与O2结合以后，促进第二及第三个亚基与O2的结合，当前三个亚基与O2结合后，又大大促进第四个亚基与O2结合，这种效应称为正协同效应(positive cooperativity)。协同效应的定义是指一个亚基与其配体(Hb中的配体为O2)结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。如果是促进作用则称为正协同效应;反之则为负协同效应。还可根据Perutz等利用X线衍射技术分析Hb和氧合Hb结晶的三维结构图谱，提出了解释O2与Hb结合的正协同效应的理论。未结合O2时，Hb的α1/β1和α2/β2呈对角排列，结构较为紧密，称为紧张态(tense state, T态)，T态Hb与O2的亲和力小。随着O2的结合，4个亚基羧基末端之间的盐键断裂，其二级、三级和四级结构也发生变化，使α1/β1和α2/β2的长轴形成15°的夹角，结构显得相对松弛，称为松弛态(relaxed state, R态)。Hb氧合与脱氧时T态和R态相互转换的可能方式有多种。此种一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基构象变化，称为变构效应(allosteric effect)。小分子O2称为变构剂或效应剂，Hb则被称为变构蛋白。变构效应具有普遍生物学意义。

（三）蛋白质构象改变与疾病

若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，有人将此类疾病称为蛋白构象疾病。有些蛋白质错折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变，这类疾病包括人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨丁顿舞蹈病（Huntington disease）、疯牛病等。

第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化

The Characters of Protein and its Purification

一、蛋白质的理化性质

（一）蛋白质的两性电离

蛋白质是由氨基酸组成，其分子末端除有自由的α-NH2和α-COOH外，许多氨基酸残基的侧链上尚有可解离的基因，这些基团在溶液一定pH条件下可以解离成带负电荷或正电荷的基团。当蛋白质溶液在某一pH时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（isoelectric point,PI）。蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，小于等电点时则带正电荷。

（二）蛋白质的胶体性质

蛋白质是生物大分子，分子量可自1万至100万之巨，其分子的直径可达1～100nm，为胶粒范围之内。

（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性(denaturation)。

1． 蛋白质变性的特征：蛋白质变性的主要特征是生物活性丧失。

2． 蛋白质变性的本质：一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，蛋白质变性是蛋白质空间构象的改变或破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。

3． 蛋白质变性的意义：在临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。

4.若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)。但是许多蛋白质变性后，空间构象严重被破坏，不能复原，称为不可逆性变性。

5.蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸和强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用(protein coagulation)。

（四）蛋白质的紫外吸收

蛋白质在280nm波长处有特征性的紫外吸收，可作蛋白质定量测定。

（五）蛋白质的呈色反应

⒈茚三酮反应(ninhydrin reaction)蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应，详见本章第一节。

⒉双缩脲反应(biuret reaction)蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应。氨基酸不出现此反应。

二、蛋白质的分离和纯化

（一）透析及超滤法

（二）丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀

（三）电泳

（四）层析

（五）分子筛

（六）超速离心

小 结

Summary 蛋白质是重要的生物大分子，在体内分布广泛，含量丰富，种类繁多。每一种蛋白质都有其特定的空间构象和生物学功能。

组成蛋白质的基本单位为L-α-氨基酸，共有20种，可分为非极性疏水性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸四类。氨基酸属于两性电解质，在溶液的pH等于其pI时，氨基酸呈兼性离子。氨基酸可通过肽键相连而成肽。小于10个氨基酸组成的肽称为寡肽，大于10个则称为多肽。体内存在许多如GSH、促甲状腺释放激素和神经肽等重要的生物活性肽。

复杂的蛋白质结构可分成一级、二级、三级和四级结构四个层次。蛋白质一级结构是指蛋白质分子中氨基酸自N端至C端的排列顺序，即氨基酸序列，其连接键为肽键，还包括二硫键的位置。形成肽键的6个原子处于同一平面，构成了所谓的肽单元。二级结构是指蛋白质主链局部的空间结构，不涉及氨基酸残基侧链构象。主要为α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲，以氢键维持其稳定性。在蛋白质分子中，空间上相互邻近的二个或三个具有二级结构的肽段，完成特定的生物学功能，称之为模体。三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。三级结构的形成和稳定主要靠次级键。一些蛋白质的三级结构可形成1个或数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域。四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合，也主要靠次级键维系。根据蛋白质的形状，可分成球状蛋白质和纤维状蛋白质。根据组成成分，还可分成单纯蛋白质和结合蛋白质，前者仅含有氨基酸，后者除氨基酸外，还含有非蛋白质的辅基成分。

一级结构是空间构象的基础，也是功能的基础。一级结构相似的蛋白质，其空间构象及功能也相近。若蛋白质的一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称为分子病。

生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个复杂的过程，其中多肽链的正确折叠对其正确构象形成和功能发挥至关重要。蛋白质折叠成正确的空间构象过程，除一级结构是其决定因素外，还需要分子伴侣参与。若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，有人将此类疾病称为蛋白构象疾病。蛋白质空间构象与功能有着密切关系。血红蛋白亚基与O2结合可引起另一亚基构象变化，使之更易与O2结合，所以血红蛋白的氧解离曲线呈S型。这种变构效应是蛋白质中普遍存在的功能调节方式之一。蛋白质的空间构象发生改变，可导致其理化性质变化和